FANDOM


Motorni proteini so molekularni motorji, ki so sposobni gibanja vzdolž površine določenih substratov. Energijo za premikanje dobijo s hidrolizo ATP in tako pretvarjajo kemično energijo v mehansko delo.

Motorni proteini aktinskih filamentovEdit

Miozini so ATP-aze, ki se premikajo vzdolž filamentov vedno proti + koncu. Premik miozina je sklopljen s hidrolizo ATP in konformacijsko spremembo miozina. Glede na identifikacijo ločimo 14 različnih tipov.

ZgradbaEdit

Težka veriga (ena ali dve, ki se med seboj prepletata) + lahka veriga (različno število).
V vsaki molekuli so 3 regije:

  • glava (vezavno mesto za aktin in ATP) – veže se na aktinski filament
  • vrat (lahke verige z regulacijsko vlogo pri delovanju glave)
  • rep (najbolj raznolik, predstavlja specifično vlogo miozina) – veže se na membrano ali aktinski filament

Nekaj pomembnih miozinovEdit

Miozin I:

  • sestavljen iz 1 težke verige in 3 lahkih verig
  • transport veziklov ali organelov
  • mikrovili
  • filopodiji, lamelopodiji
  • fagocitoza
  • preprečuje poškodbe membrane

Miozin II:

  • sestavljen iz 2 težkih verig in 4 lahkih verig
  • pomembno vlogo ima pri delitvi celice (citokineza) – v ekvatorialni ravnini nastane kontraktilni obroč (pas iz α-aktinina in miozina II), ki je pritrjen na membrano in se nato uviha navznoter in preščipne
  • krčenje mišičnih celic ( repi miozinov II se povežejo antiparalelno v miozinske filamente)
  • aktinski filamenti drsijo med miozinskimi

Miozin V:

  • sestavljen iz 2 težkih in 8 lahkih verig
  • transport pigmentnih zrn
  • transport veziklov gladkega ER v živčne končiče
  • transport imunoglobulinov

Miozina VI in VII

  • v čutnih celicah v notranjem ušesu
  • miozina naglušnosti ( motnje v delovanju povzročijo naglušnost)

Mehanizem interakcije med miozinom in aktinomEdit

Cikel:
1. glava miozina je povezana z aktinom (ATP ni vezan)
2. vezava ATP povzroči konformacijo v miozinski glavi, prekine se povezava z aktinskim filamentom in mioziska glava se odmakne
3. hidroliza ATP povzroči zamik glave proti + koncu, po odcepitvi P se miozinska glava pritrdi na naslednjo aktinsko molekulo
4. odcep ADP povzroči premik aktinskega filamenta

Motorni proteini mikrotubulovEdit

1.KineziniEdit

Gibljejo se vzdolž mikrotubulov vedno proti + koncu ( proti periferiji) – anterogradni transport

ZgradbaEdit

Molekula kinezina je sestavljena iz 2 težkih in 2 lahkih verig in jo razdelimo v 3 regije:

  • glava ( ATP-azna aktivnost in vezavno mesto za mikrotubul )
  • pecelj
  • rep ( lahki verigi-regulacijska vloga pri delovanju glave ter vezava na tovor)

DelitevEdit

  • N-kinezini ( glava na NH2 koncu )
  • M-kinezini ( glava v sredini molekule )
  • C-kinezini ( glava na COOH koncu )

DelovanjeEdit

Transport s kinezini je najpomembnejši v živčnih celicah ( akson → - konec proti telesu, + konec proti sinapsi) - transport veziklov Ena od glav kinezina je vedno v stiku z mikrotubuli. Glava kinezina z ADP se odmakne, glava z ATP pa je pritrjena na naslednji tubulin → pride do vezave ATP → konformacijska sprememba →glava z ADP preide naprej na naslednjo molekulo. Sledi hidroliza ATP v glavi z ATP in odcepi se ADP z glave z ADP. Sledi odcep fosfata in odmik glave.


2. DineiniEdit

Dineini se gibljejo vzdolž mikrotubulov proti – koncu → retrogradni transport

ZgradbaEdit

So večje in kompleksnejše molekule od kinezinov. Sestavljeni so iz:

  • 2 težkih verig ( glava z vezavnim mestom za ATP in mikrozubul)
  • 3 intermediarnih verig
  • 4 lahkih verig (rep)

DelitevEdit

  • citosolni ( transport iz periferije proti središču)
  • aksonemni ( bički in migetalke )

DelovanjeEdit

Molekula dineina se preko komleksa (dinaktin) veže na tovor. Na ta način poteka transport endosomov, lizosomov, mitohondrijev, … Zaradi gibanja dineinov se vzdržuje stalna lokacija Golgijevega aparata v celici.

ViriEdit

  • Geoffrey M. Cooper: The Cell (2003)
  • www.wikipedia.org

Ad blocker interference detected!


Wikia is a free-to-use site that makes money from advertising. We have a modified experience for viewers using ad blockers

Wikia is not accessible if you’ve made further modifications. Remove the custom ad blocker rule(s) and the page will load as expected.

Also on FANDOM

Random Wiki